O kráse země i historie naší

Vítejte na nicotna.osoba.cz Michal Šedivý

Sbírka vlakové pošty

Chemie

                28. Biochemické katalyzátory a regulátory

 

                Enzymy

                Jsou katalyzátory biochemických reakcí. Tvoří podstatnou a významem nejdůležitější skupinu proteinů. Dnes je známo více než 2000 různých enzymů.

                Všechny známé enzymy jsou rozděleny do šesti hlavních tříd podle typu katalyzované reakce. V tomto třídění přísluší každému enzymu systematický a doporučený triviální název.

                Oxidoreduktasy katalyzují přenos vodíku, elektronů, anebo reakce s kyslíkem.

                Transferasy katalyzují přenos skupin.

                Hydrolasy katalyzují hydrolytické štěpení vazeb.

                Lyasy (synthasy) katalyzují nehydrolytické a neoxidační štěpení vazeb nebo adici na dvojnou vazbu.

                Isomerasy katalyzují změny uvnitř jedné molekuly.

Ligasy (synthetasy) katalyzují slučování spojené se štěpením triosafosfátů, např. ATP.

                Systematický název enzymu, popisující přesně katalyzovanou reakci, bývá obvykle složitý. Doporučený triviální název je jednodušší; tvoří se připojením zakončení –asa buď k názvu substrátu, tj. sloučeniny, jejíž přeměnu enzym katalyzuje (ureasa katalyzuje přeměnu močoviny, z lat. urea), nebo označuje katalyzované chemické změny (transaminasa, dehydrogenasa). Vyjímkou jsou názvy některých enzymů štěpících bílkoviny, jako jsou pepsin, trypsin apod.

 

Třída enzymů                      Příklad katalyzované reakce                                                          Doporučený triviální

číslo    název                                                                                                                                      název

1             oxidoreduktasy    C2H5OH+ NAD+ ® CH3CHO + NADH + H+                 alkoholdehydrogenasa

2             transferasy           ATP + Glc ® ADP+Glm                                                                   fosfortransferasa

3             hydrolasy             CO(NH2)2 + H2O ® CO2 + 2 NH3                                                                                ureasa

4             lyasy                      (COOH)2 ® HCOOH + CO2                                                              dekarboxylasa

5             isomerasy             D-Arg ® L-Arg                                                                                 argininracemasa

6             ligasy                     ATP + CH2COOH + CoA ® AMP+               +CH2CO—CoA  acetyl-CoA-synthetasa

 

                Enzymy jsou proteiny (bílkoviny) specializované na katalýzu chemických reakcí v organismech. Molekuly některých z nich jsou tvořeny pouze jednoduchými proteiny; jiné enzymy obsahují v molekulách neproteinovou složku – kofaktor. Kofaktory mohou být buď ionty některých kovů, např. Mg2+, K+, Fe2+, Zn2+, Cu2+, nebo složitější organické molekuly, které pak nazýváme koenzymy. Kofaktory jsou většinou stabilní při zahřátí, zatímco většina proteinů denaturuje. Ve většině případů lze koenzymy oddělit od bílkovin velmi snadno. V některých enzymech jsou koenzymy vázány pevně kovalentní chemickou vazbou. Takové koenzymy se nazývají prostetické skupiny.

                Koenzymy se účastní chemické přeměny katalyzované enzymem. Většina koenzymů strukturně souvisí s vitamíny (převážně skupiny B). Kompletní fungující enzym se nazývá holoenzym. Holoenzym se skládá z apoenzymu (protein) a koenyzmu.

                V přítomnosti enzymů probíhá chemická reakce mechanismem, kterému stačí daleko menší aktivační energie než reakci nekatalyzované, a proto je také mnohem rychlejší. Enzymy jako všechny katalyzátory zvětšují rychlost reakce, ale neovlivňují její rovnováhu. Jejich zásluhou reagují látky při relativně nízkých teplotách, při běžném atmosférickém tlaku. Spojením jednotlivých reakcí do řetězců, kde produkt jedné reakce je substrátem reakce další, je zaručen téměř 100% výtěžek. Důležitá vlastnost enzymů je jejich specifita. Znamená schopnost katalyzovat přeměnu určité látky jedním způsobem a nepůsobit přitom na látky velmi podobné (při reakci tak nevznikají nežádoucí vedlejší produkty). To všechno jsou vlastnosti, které nemá žádný katalyzátor užívaný v organické nebo anorganické chemii.

                Enzymovou reakci lze zjednodušeně vyjádřit schématem: E + S D ES D E + P (E –enzym, S –substrát, ES –komplex enzym-substrát, P –produkt)

                Při  enzymové  reakci  se  přechodně  váže  substrát,  tj. reaktant,  na  enzym  a  vzniká komplex enzym-substrát. Místo v molekule enzymu, kde se tato interakce uskutečňuje a kde se také přemění substrát na produkt, se nazývá aktivní centrum. Je to prohlubeň nebo „kapsa“, která vznikla na povrchu molekuly enzymu prostorovým uspořádáním bílkovinného řetězce. Tvar aktivního centra enzymu odpovídá tvaru substrátu. Enzym a substrát jsou tedy prostorově komplementární, jinak řečeno substrát zapadá do enzymu jako „klíč do zámku“.

                Výrazný vliv na aktivitu enzymů, tj. na rychlost katalyzované reakce, má pH prostředí. Graf závislosti aktivity enzymu na koncentraci iontů H+ (H3O+) je obvykle křivka s maximem. Hodnota pH, která odpovídá maximu, se nazývá pH-optimum. Různé enzymy mají různé hodnoty pH-optima, pH prostředí ovlivňuje disociaci skupin v aktivním centru enzymu, tím i jeho tvar a aktivitu enzymu.

                Aktivita enzymu závisí také na teplotě. S rostoucí teplotou rychlost enzymové reakce stoupá, po dosažení určité teploty, teplotního optima, začne aktivita enzymu poměrně rychle klesat následkem tepelné denaturace enzymu.

                Aktivita enzymu je ovlivňována také látkami v okolním prostředí. Inhibitory aktivitu enzymu snižují, aktivátory ji zvyšují. Interakce enzymu a inhibitoru může mít různý charakter. Enzym a inhibitor spolu mohou reagovat chemicky – enzym je inhibitorem modifikován v místě aktivního centra, a tak vzniká neaktivní forma enzymu. Vazba inhibitoru na enzymu může být slabá, může mít pouze charakter komplexu. Takovou vazbu pak lze zrušit. Jestliže lze inhibitor z vazby na enzym vytěsnit substrátem, to znamená, že substrát a inhibitor „soutěží“ o vazbu na enzym, pak se této inhibici říká soutěživá neboli kompetitivní. Jako kompetitivní inhibitory se mohou vázat do aktivního centra enzymu, ale už nemohou být přeměněny na produkty.

                Aktivitu enzymu ovlivňuje řada faktorů. Enzymová reakce je tím rychlejší, čím je větší koncentrace substrátu nebo koenzymu v prostředí, aktivita enzymu závisí také na teplotě. Všech těchto cest využívá organismus k regulaci rychlosti enzymových reakcí. Existují však enzymy se zvláštními schopnostmi, tzv. regulační enzymy.

                Prvním typem těchto enzymů jsou alosterické enzymy, obsahující ve své molekule kromě aktivního centra ještě alosterické místo, kam se vážou modulátory, které po navázání na enzymy ovlivní jeho aktivitu. Konformační změny v molekule enzymu, vyvolané navázáním alosterického modulátoru, změní aktivitu enzymu a na enzym se už substrát navázat nemůže, protože jeho místo je přítomností modulátoru deformováno (po opuštění alosterického místa je aktivní centrum opět „použitelné“).

                Druhým typem regulačních enzymů jsou enzymy, které v organismu existují ve dvou formách, aktivní a neaktivní. Přeměna jedné formy ve druhou je katalyzována enzymy, pro které jsou regulační enzymy vlastně substráty. Příkladem jsou enzymy trávicí, které buňka vytváří ve formě neaktivních proenzymů – zymogenů -, a teprve v době potřeby nebo až na místě určení přecházejí účinkem jiných enzymů na aktivní formy enzymů. Například neaktivní pepsinogen nebo trysinogen jsou aktivovány specifickými hydrolytickými reakcemi na aktivní pepsin nebo trypsin.

 
Made by: MICHAL ŠEDIVÝ studio Lísek 26 Postupice ANNO 2006